A szerkezet a fehérje molekula 1

A fehérjék polipeptidek, amelyeknek molekulatömege meghaladja a 6.000-10.000 Dalton. Ezek közé tartozik a nagy számú aminosav-oldalláncot.

Ellentétben a kis molekulatömegű peptidek, proteinek egy jól fejlett háromdimenziós térszerkezetet, amely stabilizálja a különböző típusú erős és gyenge kölcsönhatások. Négy szint van a strukturális szerveződése a fehérje molekulák: primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezete.

Az elsődleges szerkezet a fehérje egy szekvencia aminosavak egymáshoz peptidkötésekkel.

Ez az első alkalom a feltételezés szerepe a peptid kötések az építőiparban a fehérje molekulákat által előadott magyar biokémikus A. Ya. Danilevskim akinek alkotott elképzelései alapján az elmélet a szerkezet a polipeptid protein által megfogalmazott német vegyész E. Fischer 1902-ben

Az alapot a primer szerkezetét a fehérje molekula képez szabályosan ismétlődő peptidváz - NH-CH-CO-, és az oldalsó csoportok aminosavak alkotnak változó részét.

Az elsődleges szerkezet a fehérje tartós, hiszen alapján konstrukciója kovalens természetűek peptid kötéseket tartalmaz, melyek erős kölcsönhatást ..;

Vannak összekapcsolva más sorrendben, proteinogén aminosavak alkotnak izomerek. A három aminosav lehet építeni hat különböző tripeptidekkel. Például, a glicin, az alanin és a valin - a Gly-Ala-Val, Gly-Val-Ala, Ala-Gly Val, Ala-Val-Gly, Val-Gly-Ala-Ala-tengely gly. A négy aminosavak alkotják a 24 tetrapeptid, és egy öt - 120 pentapeptidek. A 20 aminosav lehet építeni 2 432 902 008 176 640 000 polipeptidek. Így minden egyes aminosav a konstrukcióban alkalmazott, ha a figyelembe vett polipeptid láncok.

Sok a természetes polipeptidek egy tagság több száz, sőt több ezer aminosavból, és mind a 20 proteinogén aminosavak fordulnak elő azok összetétele többször. Ezért a számos lehetséges változatok a polipeptid láncok végtelenül nagy. Azonban, a természetben előfordulnak nem minden elméletileg lehetséges változatainak aminosav szekvenciák.

Az első fehérje elsődleges szerkezetét, amelyet megoldandó szarvasmarha inzulin. A molekula két polipeptid lánc, amelyek közül az egyik tartalmazza a 21., míg a másik - 30 aminosavat tartalmaz. Láncok vannak összekapcsolva, két diszulfid-kötés. Tovább diszulfidhídkötés belül található egy rövidzárlat. aminosav-maradék helyzeténél szekvenciájának az inzulin molekulát létrehozott angol biokémikus F. Sanger 1953-ban

Így, F. Sanger polipeptid megerősítette az elmélet a szerkezet a fehérje molekula, és E. Fischer bebizonyította, hogy a fehérjék - olyan kémiai vegyületek, amelyek sajátos szerkezetét, ami lehet egy kémiai képlet. Mára megfejtette elsődleges szerkezetének több ezer fehérjéket.

A kémiai természete mindegyik fehérje egyedi, és szorosan kapcsolódik a biológiai funkciója. Az a képesség, a fehérje, hogy végre a benne rejlő funkció határozza meg az elsődleges szerkezete. Egészen kis változás az aminosav-szekvencia a fehérje vezethet súlyos zavarokat a működése során, a megjelenése egy súlyos betegség.

Összefüggő betegségek rendellenességek elsődleges szerkezetének a fehérje, az úgynevezett molekuláris. Ahhoz, hogy a dátumot, akkor néhány ezer ilyen betegségeket.

Az egyik molekuláris betegség a sarlósejtes vérszegénység, az oka, amely abban rejlik, az elsődleges szerkezete hemoglobin kezelésére. Az emberek a veleszületett rendellenességet A hemoglobin szerkezete a polipeptidlánc, amely a 146 aminosavból, a hatodik pozíció valin, míg egészséges emberekben ezen a ponton - glutaminsav. Még rosszabb kóros hemoglobin oxigént szállítja és a vörös vérsejtek a betegek egy félhold alakú. A betegség lassítására fejlődésének általános gyengesége a szervezetben.

Az elsődleges szerkezet egy fehérjét úgy definiáljuk genetikailag. Ez lehetővé teszi, hogy a szervezetek az egyik fajta állandó készlet fehérjéket. Azonban, a különböző típusú élő szervezetek, fehérjék ugyanazt a funkciót nem azonosak a primer szerkezetben - egyes részein a polipeptid-lánc, akkor eltérő a aminosav-szekvenciával. Az ilyen fehérjéket nevezzük homológ (a görög „homológia.” - hozzájárulása).

Tanulmányok a fehérje konformációjára molekulák azt mutatja, hogy a polipeptid-lánc nem szigorúan lineárisan nyújtva, és összeomlott egy bizonyos módon a térben, amely egy másodlagos szerkezetét.

A másodlagos szerkezet a fehérje kombinációja rendezett és amorf régiókat a polipeptid-lánc.

Tanulmányozása kristályszerkezetét tartalmazó vegyületek amidcsoportok, amerikai biokémikus Pauling találtuk, hogy a hossza egy peptid-kötés közel a hossza egy kettős kötés, és 0,1325 nm. Ezért szabad forgását szénatomot és nitrogén- körül peptidkötés nehéz.

Továbbá, atomok és csoportok a peptid α-szénatom polipeptidlánc található, körülbelül egy síkban. Ebben a tekintetben, a polipeptid-lánc csavarják csak akkor hajtható végre a kötvények szomszédos szénatomot tartalmaz.

Miatt forgatás körül a csoportok peptid α-szénatom által létrehozott, L. Pauling és Corey R. korai 50-es évek a múlt század, a polipeptid-lánc redők egy α-hélix és stabilizálhatók képződése a lehető legnagyobb számú hidrogénkötést tartalmaznak.

A formáció a másodlagos szerkezetének a fehérjemolekula hidrogénkötések között előforduló atomok peptid csoportok található szomszédos menetei a-hélix egymás ellen. Hidrogénatom kötődik kovalens kötéssel a nitrogénatommal van néhány pozitív töltés. Oxigénatom kapcsolódik egy kettős kötéssel a szénatom, van néhány negatív töltés. Hidrogén, hogy előtte az oxigénatom kapcsolódik hozzá egy hidrogénkötés. A hidrogén kötés gyenge. Azonban, mivel a kialakulását számos ilyen kötvények konzervatívak szigorúan rendezett szerkezetét.

A hidrogénkötések mindig irányul párhuzamos képzetes tengelyére egy-helix, és amino-csoportok - kifelé a tekercsek. Peptid csoportokat vannak összekötve hidrogénkötések főképpen a négy aminosavat, mint azok C- és O-H-N-csoportok térben közel egymáshoz.

A spirál pravozakruchennoy. Ha megnézzük, hogy a vége, az N-terminális, a kanyargó a polipeptid lánc az óramutató járásával megegyező. A paraméterek a-hélix. A távolság a szomszédos menetek (spirális emelkedési) a ∅54 nm, belső átmérője a spirál - 1,01 nm. Egy teljes fordulat a spirál magában foglalja a 3,6 aminosavat. Teljes megismétlését szerkezete α-hélix fordul elő minden 5 fordulat, beleértve a 18 aminosavat. Ez a szegmens az úgynevezett α-hélix és identitás időszak hossza 2,7 nm.

Különbségek mértékben hélix kapcsolatos protein számos tényező akadályozza a rendszeres kialakulását hidrogénkötések között peptid csoportok. A kapott hélixet elrontjuk, különösen a kialakulását cisztein diszulfid-kötések összekötő különböző részei egy vagy több polipeptid-lánc. A régióban közel a maradékhoz, iminosav prolin körül α-szénatom, amely nem lehetséges elfordulását szomszédos atomok, képez egy kanyarban egy polipeptid láncban.

Proteinogén aminosavak számos ilyen gyökök, amelyek nem teszik lehetővé számukra, hogy részt vegyen a kialakulását α-hélix. Ezek az aminosavak alkotják a redők párhuzamosan elhelyezett, egymáshoz kapcsolva a hidrogénkötések. Ez a típusú rendszeres része a polipeptid-lánc az úgynevezett hajtogatott réteg szerkezet, vagy egy β-szerkezetet.

Ellentétben a-spirális, amelynek egy rúd alakú, β-szerkezet az alakja a hajtogatott lap. Ez stabilizálja hidrogénkötések között előforduló peptid csoportok található szomszédos szegmenseit a polipeptid lánc. Ezek a szegmensek lehet irányítani akár az egyik irányba - képződik párhuzamos β-szerkezet vagy az ellenkező - ebben az esetben van egy antiparallel β-szerkezet.

Egyes részei polipeptid lánc nincs rendezett szerkezetű, és képviseli a véletlen gubanc. Az ilyen területeket, úgynevezett amorf (a görög „amorfos.” - alaktalan). Azonban, minden fehérje amorf régiókban van egy fix konformációban. Így ellentétben a viszonylag merev szakaszok - α-hélix és a β-szerkezet - amorf fonadékok viszonylag könnyen változtatni a konformációját.

A fehérjék különböznek a tartalom különböző másodlagos szerkezetét. Például, a szerkezet a hemoglobin található csak α-hélix. Enzimek jelen vannak számos különböző kombinációkban, mint a α-hélix és a β-struktúrák között talált immunglobulin proteinek, amelyek csak β-szerkezet. Végül is vannak az ilyen fehérjéket, amelyek a megrendelt régiók kis mennyiségben vannak jelen, és a legtöbb polipeptid-lánc a szerkezet amorf.

A polipeptid lánc egy másodlagos szerkezettel kialakított egy bizonyos módon vannak elrendezve a térben, ami egy másik szintje strukturális szerveződése a fehérje molekulák - harmadlagos szerkezete.

A harmadlagos szerkezetét a fehérje által alkotott specifikus és hajformázó rendezett amorf részei a polipeptid-lánc térfogatban térben. Ezt támasztja alá az erős és gyenge kölcsönhatások alakulnak oldalláncai között az aminosav-maradékok. Az erős kölcsönhatások közé diszulfid kötést, és a gyenge - hidrogén és ionos kötéssel, és hidrofób kölcsönhatások.

A diszulfid-kötés képződik reakciójával két szomszédos ciszteincsoportot tartalmazó csoportok szabad szulfhidrilcsoportok.

A diszulfid hidak összekapcsolhatók legyenek a nem csak a különböző régiók belül egyetlen polipeptid-lánc, hanem (a kialakulása egy kvaterner fehérje szerkezetét) különböző polipeptid-lánc.

A hidrogénkötés között felléphet az oldalsó aminosavak tartalmazó csoportok OH-csoportok, például, a két szerin maradékok.

Továbbá gyökök szerin, hasonlóképpen hidrogénkötések képeznek gyököket treonin és tirozin maradékok.

A formáció a harmadlagos szerkezetét a fehérje molekula is részt vesz több hidrogénkötés között fellépő az oldalsó csoportok, mint például a tirozin és a glutaminsav, aszparagin és szerin, lizin és glutamin, és mások.

Az ionos kötések fordulnak elő, amikor közeledik a negatív töltésű aminosavak gyökök - aszparaginsav és glutaminsav - pozitív töltésű gyökök bázikus aminosavak - lizin, arginin vagy hisztidin. Az ionos kötés közötti gyökök az aszparaginsav és a lizin.

Hidrofób kölcsönhatások fordulnak elő a vízben a gravitáció következtében egymással nem poláros aminosavak gyökök. Az aminosavak a nem-poláros gyökök, például alanin, valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, metionin. A hidrofób kölcsönhatás az oldalláncai valin és alanin maradékokat.

Annak elkerülése érdekében, vízzel érintkezve, nem-poláros aminosavak gyökök hajlamosak arra, hogy belül együtt a fehérjemolekula. Protein bedobja kompakt vázban - gömböcske (lat. "Globulus" - a labda). Globule kialakítva egy hidrofób magba, és azon kívül is vannak gyökök poláros aminosavak, hogy kölcsönhatásba lépnek a vízzel. Polar gyököknek, például savas vagy bázikus aminosav, szerin, treonin, tirozin, aszparagin, glutamin.

Így minden egyes fehérje globule körül hidrátburok feltéve, úgynevezett „víz coat”, amely a strukturált vízmolekulák is képes megtartani a gömböcske felületek felére meglévő a polipeptid-lánc hidrofób gyökök. Ez annak köszönhető, hogy a fehérje oldhatóságát,.

A több mezhradikalnyh kölcsönhatások, különböző részeit a fehérjemolekula térben közel egymáshoz, és rögzítve egymáshoz képest. Során a kialakulását a harmadlagos szerkezetét a fehérje által képzett aktív helyén. Ennek eredményeképpen a fehérje szerez képes végrehajtani a biológiai funkciója.

Az első fehérje, amelynek harmadlagos szerkezete lett telepítve, a mioglobin.

Tercier gömböcskék kölcsönhatásba léphetnek egymással úgy, hogy egyetlen molekula. Az ilyen gömböcskék úgynevezett alegységek és azok Egyesület - a kvaterner szerkezetét a fehérje molekula.

A kvaterner szerkezetét a fehérje építhető különböző számú alegységek tartja össze elsősorban a gyenge kölcsönhatások. Ez a közös sok fehérjét.

Alegység jellegzetesen elhelyezve a térben egymáshoz képest, így oligomer (multimer) komplex. Az a képesség, a fehérjéknek a kialakulását az ilyen szerkezeteket lehet kombinálni egy egész aktív helyek számának és összekapcsolt funkciókat, amelyek nagyon fontos annak biztosítására, az áramlási cella összetett anyagcsere-folyamatokat.

A kvaterner fehérjék szerkezete lehet kialakítani a 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 vagy több, alegységek, és ritkán - páratlan számú őket. Például, a kvaterner szerkezetét a hemoglobin alkotnak négy pár azonos alegységből.

A kvaterner szerkezetét a fehérje molekula egyedi, mint a másik annak szerkezetét. A teljes háromdimenziós csomagolás polipeptidlánc térben határozza az elsődleges szerkezete által. Specifikus háromdimenziós szerkezet (konformáció), amelyben fehérje molekulák biológiai aktivitása, az úgynevezett Nativí (lat nativus -. Veleszületett).

Oszd meg barátaiddal