A szerkezet, tulajdonságai és funkciói fehérjék
A fehérjék szerkezete
Fehérjék - nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek α-aminosav-maradékok.
A fehérje készítmény tartalmaz szén, hidrogén, nitrogén, oxigén, kén. Része a fehérje komplexet más molekulákkal, amelyek foszfort, vas, cink és a réz.
Fehérjéknek nagy molekulatömegű: ovalbumin - 36.000, hemoglobin - 152 000 miozin - 500 000. Összehasonlításképpen, a molekulatömeg-alkohol - 46 ecetsav - 60 benzol - 78.
Aminosav összetétel A fehérjék
Fehérjék - nem periodikus polimerek, olyan monomer, amelyek α-aminosavak. Jellemzően, a monomerek nevezett fehérjék 20 féle α-aminosav, bár a sejtekben, és a szövetek megtalálták több mint 170.
Attól függően, hogy az aminosav szintetizált a szervezetben az emberek és más állatok, különböztethető meg: esszenciális aminosavak - lehet szintetizálni; esszenciális aminosavak - nem lehet szintetizálni. Az esszenciális aminosavak kell elfogyasztott élelmiszer. Növények szintetizálni minden féle aminosav.
Attól függően, hogy az aminosav-összetételét fehérjék: kiváló minőségű - tartalmazza a teljes készlet aminosavat; inferior - egyes aminosavak hiányoznak azok összetétele. Amennyiben a fehérjék amely kizárólag az aminosavak, nevezik őket egyszerű. Amennyiben a fehérjék olyan aminosavakat tartalmaz, más, mint akár a nem-aminosav-komponenst (prosztetikus csoport), a továbbiakban a komplex. A prosztetikus csoport képviselheti fémek (metalloproteinek), szénhidrátok (glikoproteinek), lipidek (lipoprotein), nukleinsavak (nukleoproteineket).
Minden aminosavat tartalmaznak. 1) karboxilcsoport (COOH) 2) amino-csoport (-NH 2), 3) vagy egy R-csoport, (a molekula többi részét). csoport szerkezete a különböző aminosavak - különböző. Attól függően, hogy az aminosav-csoportok és a karboxil-csoportok, amelyek részét aminosavak különböztetünk meg: semleges aminosavak. amelynek egy karboxilcsoport és egy aminocsoport; bázikus aminosavak. egynél több aminocsoport; savas aminosavak. egynél több karboxilcsoportot.
Az aminosavak amfoter vegyületek. mivel az oldatban tudnak fellépni mind a savak és lúgok. A vizes oldatok, aminosavak léteznek különböző ionformában.
peptidkötés
Peptidek - szerves anyagok álló aminosav-maradékok csatlakozott peptidkötés.
A formáció peptidek abból a kondenzációs reakció aminosavak. Amikor az amino-csoport egy aminosav-kölcsönhatás a karboxilcsoportot egy másik közöttük történik kovalens nitrogén-szén kötéssel, amelyek úgynevezett peptid. Attól függően, hogy az aminosav-oldalláncok a peptidet tartalmazó megkülönböztetni dipeptidek, tripeptidek, tetrapeptidek, stb peptidkötés kialakítására lehet ismételni többször. Ez kialakulásához vezet a polipeptidek. Egyik végén van egy szabad aminocsoport peptidet (az úgynevezett N-vég), és a másik - a szabad karboxilcsoport (úgynevezett C-terminális).
A térbeli szerveződésének fehérjemolekulák
Végrehajtása bizonyos proteinek specifikus funkciók függ a térbeli konfiguráció a molekulák mellett, a ketrec energetikailag kedvezőtlen tartani fehérjék habosított formában, mint egy lánc, úgy, polipeptid-láncok kitett kábelfektetésnél elsajátítása meghatározott háromdimenziós szerkezetének vagy konformációjának. 4 szint térbeli szervezése fehérjéket.
Az elsődleges szerkezet a fehérje - egy szekvenciáját aminosavmaradékot helyen a polipeptid-lánc a fehérje molekula-komponenseként. Közötti kommunikáció aminosavak - peptid.
Ha a fehérje molekula áll, csak 10 aminosav, a száma elméletileg lehetséges változatai a fehérjemolekulák különböző aminosavakkal váltakozása érdekében - 10 20. A 20 aminosav, lehet, hogy közülük még nagyobb különböző kombinációk. Emberben a megfigyelt sorrendje több tízezer különböző fehérjék, amelyek eltérnek egymástól, és a fehérjéket más élőlények.
Ez az elsődleges szerkezetét a fehérje molekula határozza meg a tulajdonságait a fehérje és annak térbeli konfigurációját. Cseréje csak egy aminosav másik, a polipeptid-lánc változásához vezet a tulajdonságok, és a fehérje funkcióját. Például, cseréje egy β-alegysége hemoglobin glutaminsav hatodik aminosavat valin vezet az a tény, hogy a hemoglobin molekula egészének nem tudja ellátni az alapvető funkcióját - szállítása oxigén; ilyen esetekben az ember fejlődik a betegség - sarlósejtes vérszegénység.
Másodlagos szerkezet - rendezett összecsukható a polipeptid lánc egy spirális (úgy néz ki, kifeszített rugó). Spirál fordul erősebb hidrogénkötések között felmerülő karboxilcsoportok és az aminocsoport. Gyakorlatilag az összes CO, és NH csoportok részt vesznek hidrogénkötés. Gyengébbek, mint a peptid, de sokszor megismételt, ez a konfiguráció a stabilitást és merevséget. fehérjék is léteznek szinten másodlagos szerkezet: fibroin (selyem, pókháló), keratin (haj, köröm), kollagén (ín).
Harmadlagos szerkezet - szóló polipeptidlánc a gömböcskék eredő előfordulása kémiai kötések (hidrogén, ionos, diszulfid) és létrehozó közötti hidrofób kölcsönhatások gyökök aminosavmaradékok. A fő szerepet kialakulását tercier struktúrák játszanak hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Vizes oldatban a hidrofób gyökök hajlamosak elrejteni a vízből gömböcskék vannak csoportosítva belsejében, míg a hidrofil gyökök által hidratációs (reakciót vízzel dipólusok) hajlamosak arra, hogy a felületen a molekula. Néhány fehérje harmadlagos szerkezete stabilizált diszulfid kovalens kötések között felmerülő két kénatomot cisztein maradékok. Szintjén a harmadlagos szerkezet, vannak enzimek, antitestek, néhány hormon.
A negyedleges szerkezet fehérjék jellemző komplex, amelyek molekulái vannak kialakítva két vagy több gömböcskéket. Az alegységeket tartott a molekulában miatt ionos, hidrofób és elektrosztatikus kölcsönhatások. Előfordul, hogy a kialakulását negyedleges szerkezet között előforduló alegységek diszulfid kötés. A leginkább tanulmányozott fehérje, amelynek kvaterner struktúrája hemoglobin. Két α-alegységek (141 aminosav), és két β-alegység (146 aminosav). Minden alegység kapcsolódik hem-molekula, amely a vas.
Ha bármilyen okból a térbeli konformációjának protein eltér a normális fehérje nem tudja ellátni a feladatait. Például, az oka a „kergemarhakór” (szarvasmarhák szivacsos agyvelőbántalma) abnormális konformáció a prion - sejtfelszíni fehérjék idegsejtek.
tulajdonságai fehérjék
Az aminosav-összetétel, a szerkezet a fehérjemolekula annak tulajdonságait. Fehérjék kombinálják savas és lúgos tulajdonságokat által meghatározott aminosav-gyökök: a több savas aminosav egy fehérje, annál kifejezettebb a savas tulajdonságokkal. Az a képesség, hogy csatolja és szállít H + pufferoló tulajdonságai fehérjék meghatározzuk; az egyik legerősebb puffer - hemoglobin a vörös vérsejtek, fenntartása a vér pH állandó szinten. Vannak a szolubilis proteinek (fibrinogén), van az oldhatatlan végző mechanikus funkciókat (fibroin, keratin, kollagén). Bármilyen aktív fehérjék kémiailag (enzimek), kémiailag inaktív, ellenáll a különböző környezeti feltételek és a rendkívül instabil.
Külső tényezők (hő, ultraibolya sugárzás, nehézfémek és sóik, pH változásokat, sugárzás, kiszáradás)
okozhat sérti a strukturális szerveződése a fehérje molekulák. A veszteség a háromdimenziós konformációját a fehérje rejlő a molekulában, az úgynevezett denaturáció. Az ok a denaturációs szétválasztás, egy bizonyos stabilizáló protein szerkezete. Kezdetben szakadt leggyengébb kapcsolat, míg feltételeinek szigorítása és erősebb. Ezért kvaterner először elvesztette, majd egy másodlagos és harmadlagos szerkezetének. Változások a térbeli konfiguráció változásához vezet a tulajdonságait a fehérje, és ennek következtében lehetetlenné teszi, hogy végre a benne rejlő protein biológiai funkcióját. Ha denaturálás nem kíséri megsemmisítése az elsődleges szerkezet, lehet, hogy reverzibilis. ebben az esetben a öngyógyító jellemző a fehérje konformáció. Az ilyen denaturáció kitéve, például egy membránt receptor fehérjéket. A helyreállítási folyamat után fehérjedenaturáció nevezett szerkezet renaturáláshoz. Ha a helyreállítás a térbeli konfigurációját a fehérje nem lehetséges, a denaturációs nevezzük visszafordíthatatlan.