Fehérje - ez

fehérjék
(Protein), az osztály a komplex nitrogénvegyületek, a legjellemzőbb és legfontosabb (együtt nukleinsavak) élő anyag komponensek. A fehérjéket végre sok és változatos funkciókat. A legtöbb fehérje - enzimek, amelyek katalizálják a kémiai reakciókat. Sok a hormonok szabályozzák élettani folyamatok is fehérjék. Az ilyen szerkezeti fehérjék, mint a keratin és a kollagén, a fő komponensek a csont, a haj és a körmök. Az összehúzó izom fehérjék képesek változtatni a hosszát, a kémiai energiát mechanikai munka végzése céljából. A proteinek közé tartoznak olyan ellenanyagok, amelyek kötődnek és semlegesítik a mérgező anyagok. Egyes fehérjék képesek reagálni a külső ingerekre (fény, szag), szolgálhat érzékszervek receptorok, érzékelve az irritációt. Sok fehérje található a sejtbe a sejtmembránon, teljesítő szabályozási funkciókat. Az első felében a 19. században. Sok vegyészek, köztük is elsősorban Yu.fon Liebig fokozatosan arra a következtetésre jutott, hogy a fehérjék egy speciális osztálya nitrogénvegyületek. A név „fehérjék” (a görög protos -. Először) javasolta 1840-ben egy holland vegyész G.Mulder.
FIZIKAI TULAJDONSÁGOK
Fehérjék a szilárd, fehér, és a színtelen oldat, ha azok nem szállítanak a kromofór (színes) csoportok, például a hemoglobin. Oldhatóság vízben különböző fehérjék nagyban. Azt is függ a pH és a só koncentrációja az oldat, úgy, hogy ki lehet választani feltételeket, amelyek mellett valaki protein szelektív kicsapjuk jelenlétében más fehérjék. Ez a módszer a „kisózási” széles körben használják izolálására és a fehérjék tisztítására. A tisztított fehérje gyakran kicsapódik az oldatból kristályok formájában. Összehasonlítva más vegyületekkel molekulatömegű fehérjék nagyon magas - a néhány ezer sok millió Dalton. Ezért, fehérjéket kicsapjuk ultracentrifugálással, sőt, különböző sebességgel. Jelenlétének köszönhetően a molekulák a fehérjék pozitív és negatív töltésű csoportok azok különböző sebességgel mozgó és egy elektromos mező. Ennek alapján elektroforézis - izolálására használt módszer az egyes fehérjék komplex elegyek. Fehérjék tisztítása, és kromatográfiával végezzük.
kémiai tulajdonságok
Szerkezetét. A fehérjék - a polimerek, azaz molekulákat kialakítani, láncok ismétlődő monomer egységek vagy alegységek, a szerepét az a-aminosavak. A teljes aminosav formula

ahol R - jelentése hidrogénatom vagy bármely szerves csoport. Fehérje molekulát (polipeptid-lánc) állhat csak egy viszonylag kis számú aminosavak vagy több ezer monomer egységek. Vegyület aminosavak a láncban azért lehetséges, mert mindegyikük két különböző kémiai csoportok: bázikus tulajdonságokkal rendelkező az aminocsoport, NH2, és egy sav karboxilcsoport, COOH. Mindkét csoport kapcsolódik az egy-szénatomon. A karboxil-csoport egy aminosav képezhet egy amid (peptid) és az aminocsoport egy másik aminosav:

Miután két aminosav, így kötve, az áramkör lehet növelni úgy, hogy a harmadik, hogy a második aminosav, stb Amint a fenti egyenlet, az a peptid-kötés a víz molekula felszabadul. A savak jelenlétében, lúgok vagy enzimek proteolitikus reakciót fordított irányban, a polipeptid-lánc elhasad aminosav víz hozzáadásával. Egy ilyen reakció az úgynevezett hidrolízis. Hidrolízis spontán módon, és a kapcsolat az aminosavak a polipeptid-lánc energiát igényel. A karboxil-csoport és egy amidcsoportot (vagy egy hasonló ő imidet - abban az esetben, a prolin aminosav) az összes aminosavat, a különbség a aminosavak természete határozza meg a csoport, vagy a „oldallánc”, amely által kijelölt levél R. A szerepe a fenti oldallánc is játszhat hidrogénatom, mint az aminosavak a glicin, és bármely terjedelmes tartalmazza, mint a hisztidin és triptofán. Bizonyos oldaiiáncok a kémiai értelemben közömbös, míg mások mutatnak észrevehető reakcióképesség. Szintetizálni lehet sok ezer különböző aminosavak, és több különböző aminosavak megtalálhatók a természetben, de a fehérje-szintézis csak 20 féle aminosav: alanin, arginin, aszparagin, aszparaginsav, valin, hisztidin, glicin, glutamin, glutaminsav, izoleucin, leucin, lizin , metionin, prolin, szerin, tirozin, treonin, triptofán, fenil-alanin, és a cisztein (cisztein fehérjék is jelen lehetnek, mint egy dimer - cisztin). Azonban, bizonyos fehérjék vannak jelen, és más aminosavak, amellett, hogy a rendszeresen előforduló húsz, de vannak kialakítva eredményeként bármely módosítását a húsz-felsorolt, miután őt részt vesz a fehérje.
Az optikai aktivitás. Minden aminosav, kivéve a glicint, egy a-szénatom a négy egymástól eltérő csoport kapcsolódik. Abból a szempontból a geometria, négy különböző csoport kapcsolódhat két módon, és így két lehetséges konfiguráció, két izomer vagy kapcsolódó egymáshoz, mint a figyelemmel a tükrös visszaverődés, azaz A bal oldali jobbra. Egy konfigurációt említett balra vagy balra forgató (L), és a másik - a jobb vagy a jobbra forgató (D), mivel a két izomert különböznek az irányba forgatják a sík polarizált fényt. A fehérjét csak az L-aminosavak (kivéve a glicin; ez lehet képviseli csak az egyik formája, mert a négy közül két csoport azonos), és ezek optikailag aktív (mivel csak egy izomer). D-aminosavak ritkák a természetben; ezek megtalálhatók néhány antibiotikum, és a sejtfal baktériumok.

Aszimmetriás szénatomot tartalmaz a molekulában, a aminosav ábrázolt itt, mint egy labdát közepébe helyeztük a tetraéder. Által képviselt helyét a négy helyettesítő csoportok megfelelő L-konfigurációjú, jellemző valamennyi természetes aminosav.