Szervezeti szintek fehérjemolekulák
A natív, állapot (olyan állapot, amelyben a fehérjék végre a biológiai funkciójuk) fehérje-molekula egy jellegzetes térszerkezetét érte (konformáció).
Attól függően, hogy a konformáció, azaz polipeptidlánc karakter helye a térben, vagy más szóval, az alak a molekulák, fehérjék osztható két nagy csoportra -fibrillyarnye és globuláris. Polipeptid lánc fibrilláris proteinek egymással párhuzamosan ugyanazon tengely mentén, alkotó hosszú rostos szál - fibrillumok. Ezek a fő szerkezeti elemeinek kötőszövet és csontszövet, a kollagén, az inak, kürt képződmények, bőr, köröm, toll, szőr. Ez a stabil anyagok, amelyek oldhatatlanok vízben és híg oldatokban.
Globuláris fehérjék jellemző a gömb alakú vagy gömbszerű szerkezetével, polipeptid-láncok hajtogatva egy kompakt formáció emlékeztető a labda alakú (gömböcskéket). Az ilyen fehérjék a szervezetben sokkal hosszabb, mint a fibrilláris. Ezek közé tartozik majdnem minden jelenleg ismert enzimek és antitestek, néhány hormonok és proteinek, hogy hajtsa végre a közlekedési funkcióval (hemoglobin, szérum albumin, stb). A legtöbb globuláris fehérjék oldhatók vízben, és könnyen diffundál.
Egyes fehérjék köztitermék. A fibrilláris, tartalmaznak, szálas szerkezetét, ugyanabban az időben, hasonló a globuláris fehérjék oldhatók vizes sóoldatok.
Annak jelzésére, a különböző szintű a fehérjemolekula szerkezetét olyan fogalmak a primer, szekunder, tercier és kvaterner struktúrák.
Elsődleges szerkezet jellemzi minőségi aminosav-összetételét a polipeptid-lánc, az aminosav-maradékokat az abban peptidkötésekkel kapcsolt, és a sorrendben egymás után ezen maradékok. Ez a szerkezet Sejteti forgalomba egy fehérjemolekula a síkban.
Azonban, az elsődleges fehérje szerkezete a tudás nem elég, hogy képviselje a teljes szerkezetet. Tény, hogy a fehérjemolekula nem fekszik egy síkban.
A másodlagos szerkezet - az alak a fehérje lánc, egy eljárás annak elhelyezése a térben - nagy mértékben határozza meg a környezeti feltételek, amelyben a fehérje és specifikus tulajdonságait és szerkezetét a peptid kötést.
Tanulás fibrilláris proteinek, R. L. Pauling és Corey beállította az alapvető paramétereket a peptidkötés, ahol jelezte, hogy a távolság a szénatommal és a nitrogénatommal (azaz hossza peptidkötések) van 0,132 nm. Ez az érték az átlagos értékek között a hossza egy hagyományos egyetlen C-C (0154 nm) és egy dupla> C = O (0,123 nm) kötések. Ennélfogva, a peptid-kötés hasonló jellegűek a dupla és szabadon forog a lehetetlenné. Négy peptidkötés atomok (O, C, N, H) és két # 945 szénatom található egy síkban, és az oxigén és a hidrogén atomok - a transz-helyzetben van a peptidkötés. Emellett azt is mért szög között az egyes atomok (ábra. 25).
Ábra. 25. A fő paraméterek a peptid kötést.A kapott adatokat a peptidkötés szerkezete, R. L. Pauling és Corey modell beépített rövid peptidek, és arra a következtetésre jutott, hogy a polipeptid-lánc egy hosszú sor síkok, elválasztjuk # 945 szénatom, vagy metilén-hidak. Ebben a tekintetben, az elsődleges szerkezetét a fehérje molekula pontosabban képviseli például egy hosszú szénláncú, amely egy nagy számú síkok peptidkötéseket, melyek csatlakoznak a megfelelő aminosavak a gyökök bizonyos szögből.
Létrehozta a lehetőségét, hogy egy forgatás helyszínen Pauling és Corey jött egy másik fontos következtetés - a legegyszerűbb térszerkezete a peptid lánc egy spirál. A szerkezet elemzi # 945; hélix és jellegzetes # 945; -keratinov periodikusan ismétlődő egység egy tekercset (ábra. 26). Tart a tengely mentén körülbelül 0,54 nm, és egy hosszú ideig az úgynevezett hélix. Egy fordulatot 3,6 aminosavat. Az egyik ilyen maradékot foglal 0,15 nm, és a jelentése egy kis idő # 945; spirál. ezt # 945-helikális struktúra a peptid-lánc kialakulását teszi lehetővé, láncon belüli hidrogénkötések menetei között a hélix. Azt találtuk, hogy azok között kialakított hidrogénatomok kötődik egy elektronegatív nitrogénatomjához egy peptid kötést, és oxigénatom negyedik maradékot karbonil-csoport. Ezen túlmenően, minden egyes peptid-kötés lánc részt vesz a kialakulását a hidrogén kötések (az első, a negyedik, a második, hogy az ötödik, a harmadik, hogy a hatodik, és így tovább), úgy, hogy az egész rendszer, amennyire csak lehetséges, a teljes ezen kötvények.
Ábra. 26. Átlagos méret # 945; spirál. A spirális emelkedési és képest eltoltan egy aminosav megfelelnek az nagy (0,54 nm) és alacsony (0,15 nm) időszakokban.Vannak még más módon a csomagolási helikális peptid láncok, de # 945-helikális konfigurációt a legstabilabb. Azt feltételezik, hogy egy ilyen alak peptidláncokat hogy önkényes, hiszen a legkevésbé szabad energia.
Ma már köztudott, hogy a rostos proteinek kapcsolatos # 945; -keratinam (szőr, gyapjú, szarv kialakulását, körmök, a bőr, tollak, stb), ez áll egy párhuzamos peptid láncok, amelyek # 945; helikális konfigurációval. Hangsúlyozni kell, hogy a kötelezettségvállalás a kialakulását stabil # 945; hélixet természete határozza meg, és a szekvencia aminosav gyököket a láncon, és a pH függvénye.
Kutatásnak és egy másik formája a peptid lánc elhelyezése a térben. A megnevezett # 946 konformációját és van egy hosszúkás cikk-cakk alakú (27. ábra). Fentiekkel párhuzamosan helyezkedik el a lánc # 946; -conformation, vannak összekapcsolva, keresztirányú láncok közötti hidrogénkötések és kialakítjuk a rétegezett-redős struktúrát. A térhálósodás, valamint a # 945; hélix, magában foglalja az összes peptidkötéseket, ezáltal növeli a szerkezet nagy stabilitást. típusú hajtogatott réteg szerkezete hasonlít egy kifeszített # 945; hélix és jellemző fehérjék # 946; -keratinov. Egy példa egy ilyen fehérje lehet fibroin fonalat, amely áll selyem.
Ábra. 27. # 946; konformációjának a polipeptid-lánc.Ily módon a szekunder szerkezete a fehérjemolekula - peptid láncot ilyen konfigurációban egy olyan térben, amely egy spirál alakú, vagy egy réteges-redős struktúrát. A szekunder struktúra legmagasabb formája a szervezet fibrilláris proteinek.
Spirális vagy másodlagos fehérje szerkezetét különbözőképpen lehet elhelyezni egy bizonyos térfogatú. Eljárás szóló, egy másodlagos szerkezet kialakulásának tekercsek különböző formájú nevezzük harmadlagos szerkezetet. Ezt a magasabb szintű szervezet a fehérje molekulák jellemző globuláris fehérjéket. Harmadlagos szerkezete meglehetősen bonyolult, és a tanulmány bemutatja bizonyos nehézségek. Jelenleg ezért, ez a szerkezet már jól tanulmányozott néhány fehérjénél.
Jelentős szerepet kialakulását tercier struktúrák játszanak hidrogén és diszulfid-kötések, hozzájárulva annak létrehozásához, valamint a rendelkezésre álló helyi instabil pontok helyzete, ahol # 945; spirál lehet hajlítani. Mint általában, a helyeken a peptidlánc kanyarok prolinmaradékokra találhatók, valamint aminosavak, amelyek nem képesek könnyen képeznek # 945-helikális szerkezetet, mint például izoleucin vagy sorozatban, és az aminosav-oldalláncok, amelyek pH = 7 egyenlő díjakat. Gyökök, savak, nyomja szét sérti spiralizációját lánc miért ezeken a helyeken peptid lánc könnyen meghajlik. Úgy tartják, hogy a harmadlagos szerkezete automatikusan történik, mint kölcsönhatás eredményeként az aminosavmaradékok oldószer-molekulákkal. Így hidrofób gyökök „húzott” a fehérjemolekula, és a hidrofil csoportok felé az oldószert. Ezáltal egy kompakt fehérjemolekula képződnek, amelyeken belül a vizet lényegében nem molekulák. Ez vezet létrehozását energetikailag kedvező konformációja a fehérjemolekula.
Egy jól tanulmányozott fehérje háromdimenziós szerkezet myoglobin. Végzett vizsgálatok J. Kendrew és munkatársai kimutatták, hogy a mioglobin molekula olyan egyetlen peptidlánc, csavart egy spirál. Azokon a helyeken, kanyarok, ahol a spirál hiányzik, akkor prolin. A peptidlánc mioglobin, mint egy hosszú, bizarr „kolbász” (ábra. 28). Egy ilyen sajátos szerkezetét, eredő csavaró és hajlító, és az úgynevezett harmadlagos szerkezetének mioglobin.
Ábra. 28. A harmadlagos szerkezete mioglobin.Egy még magasabb szintű szervezet a fehérje molekula egy kvaterner szerkezetet. Ez eredményeként keletkezik az egyesülési több peptid láncok, amelyek primer, szekunder és tercier szerkezetét. Más szóval, ez a szint a szervezet a unió több peptid láncokat a harmadlagos szerkezetének egy nagy molekula, (ábra. 29), ahol a molekulatömeg meghaladja az 50000 Az ilyen fehérjéket nevezzük oligomerek. Mindegyik peptid lánc, egy részét egy oligomer protein protomer ismert, amely egyesíti alkotnak alegységhez. Ez a kifejezés egy funkcionálisan aktív részét oligomer protein. Így a negyedleges szerkezet jellemző oligomer proteinek.
Ábra. 29. Az áramkör kvaterner fehérje szerkezetét. Négy protomer csoportosítva két pár alegységet komplex képzésére fehérjemolekula.A klasszikus példa egy oligomer vagy egy olyan fehérje negyedleges szerkezet hemoglobin. A fehérje része a molekulák, úgynevezett globin promoterok áll 4-2 azonos # 945; -lánca és két azonos # 946; -lánca; # 945; - és # 946; - lánc kapcsolódási párokba formájában két pár alegységet, amely disszociál hemoglobin molekula (30. ábra).
Ábra. 30. Az áramkör hemoglobin molekula disszociációs két alegységre.
Így, a hemoglobin molekula áll négy peptid láncok, amelyek szorosan összecsomagolt és alkotnak egy globuláris szerkezetet. Között az egyedi láncok erős kovalens kötés, mégis az egész molekula nagy stabilitású.
Azt találtuk, hogy a tercier struktúráját # 945; - és # 946; -lánc nagyon hasonló a tercier konfigurációja egyetlen mioglobin láncot. Ez azt sugallja, hogy egy hasonló biológiai funkciója a két fehérje, hogy képesek reverzibilisen megkötik az oxigént, hasonlósága miatt azok harmadlagos szerkezetének a peptid láncok. Összefoglalva hangsúlyozni kell, újra, hogy a szekunder, tercier és kvaterner szerkezete fehérjemolekulák által meghatározott aminosav-szekvencia a peptid-lánc, azaz, elsődleges szerkezete. Ezen túlmenően, a peptid lánc konfigurációban is meghatározzák a mérete, alakja és aminosav-R-csoportok elrendezése érdekében.
Minden egyes fehérjét jellemezve, hogy legalább egy háromdimenziós szerkezet, amely stabil, és biológiai aktivitást mutat fiziológiás körülmények között (hőmérséklet, pH). Ez a szerkezet az úgynevezett natív konformáció a fehérje.