Szerkezet - egy fehérje-molekula - egy nagy enciklopédia olaj és gáz, papír, oldal 1
Szerkezet - egy fehérje-molekula
A szerkezet a fehérje molekula formájában lineáris láncok nem a leginkább energetikailag előnyös. Megváltoztatásával az áramkör közel részeit képezik néhány jellemző molekulákat alkotnak a struktúrák: egy - hélix és / 3 -forma: a parallel és antiparallel. Ezek a formák alkotják másodlagos szerkezetét a fehérje molekula. Ez attól függ, a sorrendben az aminosavmaradékok a molekulában. A harmadlagos szerkezet - a hosszú távú tartós rendezettségű a molekulában meghatározza a sorrendet, amelyben a szekunder struktúrák alkotnak egy labdát vagy gömböcske - általános nézet a molekula. [1]
Ez a struktúra a fehérje molekula. amely által okozott a kovalens kötés. [2]
Intramolekuláris módosítások a fehérje molekula szerkezetét. előforduló denaturálás nem kíséri szakadás Cova vegyértékkötéseket és okozzák reverzibilis vagy irreverzibilis megsértése inherens natív fehérje ienonnyh kötvények, elsősorban hidrogén-(p [4].
Három-szintű szerkezetét a fehérje molekula. Az elsődleges szerkezet - a sorrendben az aminosav-oldalláncok a fehérjemolekula, amikor meg van nyújtva egy lineáris láncban. Az aminosav-maradékok által azonosított három betűkombinációk. [6]
Az alapja a tanulmány a szerkezet a fehérje molekula adatok mennyisége az egyes aminosav-szekvenciája alapján az elrendezése az egyes peptid láncok (amely lehet vagy nem lehet azonos), valamint a térszerkezet a molekula, okozta összecsukható vagy tekercselés polipeptid láncok és helyzetüket egymáshoz képest. Biológiai, kémiai és fizikai tulajdonságai a fehérje struktúrája határozza meg a fehérje molekula egészének. Ezek a tulajdonságok függnek, gyakran jelentős mértékben, a jelenléte nem protein molekula, részecskék többé-kevésbé szilárdan csatlakozó polipeptid láncok. [7]
Miatt hasítása a fehérje molekula a hexapeptid szerkezetet úgy változik, hogy a konvergáló korábban térben különálló funkcionális csoportok, amelyek részei az aktív centrum az enzim, különösen a szerin, és a hisztidin. [8]
Talán még egy jelentős változás a szerkezet a fehérjemolekula (részlegesen denaturáljuk) a víz felszínén, és a föld alatt a víz és a nem-vizes környezetben. Miután a víz felszínén, a globuláris molekula alakja megváltozik. Ez van telepítve egy kétdimenziós szerkezete olyan, hogy a nem-poláris csoportok vízből és poláris és töltött maradt a vízben. Ennek eredményeként a felületi denaturálás globuláris fehérje molekula válik reaktív, mivel a kitett csoport korábban elrejtett vízben. [9]
Meghatározása harmadlagos és negyedleges szerkezetét a fehérje molekulák végezzük fizikai módszerekkel, elsősorban rentgenestrukturnym elemzést. [10]
Elég annyit megemlíteni részletes felderítése szerkezetének fehérjemolekulák pontos váltakozása azonosítási ott száz aminosav-egységet vagy makromolekuláris szerkezetének meghatározására polinukleotidok vezetett annak megértéséhez, fizikai és kémiai folyamatokat, amelyek a sejtek szaporodását és továbbítása öröklődő tulajdonságok. [11]
Denaturáló általában tekinthető bármilyen módosítás a protein szerkezetének a molekula. ami észrevehető változásokat annak tulajdonságait. A kivétel a módosítása változás a fehérje szerkezetének, vagy annak megsemmisítése Cova vegyértékkötéseket, például hidrolízissel a peptid láncok magukat. [12]
A hatásmechanizmus e vegyület a szerkezetét fehérjemolekula nem tisztázott. Lehetséges, hogy a PG-hatással lehet a hidrogén, és a hidrofób kötések közötti alegységek, hiszen mind hidrofób, mind hidrofil csoportokat. [13]
Egyes tudósok vitatja a diketopiperazínok a szerkezet a fehérjemolekula. feltételezve, hogy egy második diketopiperazin során képződő fehérje hidrolízis. [14]
Az alapvető kérdés, radiográfiai fehérjék a következő: milyen mértékben a szerkezet a fehérje molekula a kristály egybeesik szerkezete vizes oldatban, ahol a protein funkcionális. [15]
Oldalak: 1 2 3 4